Péptidos: las pastillas del futuro que mejorarán la salud

Aunque existen grandes diferencias entre los datos que proporcionan diferentes agencias (la Fundación para la Diabetes considera que en España hay el doble de diabéticos que lo que dicen el resto de instituciones internacionales, como la Federación Internacional para la Diabetes), se calcula que un 7,17% de la población sufre esta afección. Eso supone que aproximadamente 3.349.000 españoles padecen esta terrible enfermedad metabólica.

Para contrarrestarla, muchos de ellos están obligados a administrarse a través de jeringuillas una molécula llamada insulina. Esta es producida por nuestro páncreas y su función principal es regular los niveles de glucosa en sangre, haciendo que las células la absorban en mayor o menor medida. Cuando el cuerpo pierde la capacidad de producir esta hormona o, por el contrario, deja de ser sensible a ella, surge la enfermedad llamada diabetes.

"Nos estamos centrando en las patologías inflamatorias crónicas del sistema digestivo como la enfermedad de Crohn y la colitis"

La insulina, aunque tiene el 'rango' de hormona en nuestra biología, es un péptido. Se trata de cadenas cortas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos (unión de un grupo amino y de uno carboxilo). El principal problema que presentan es que son extraordinariamente frágiles. Esto dificulta muchísimo su administración por vía oral, dado que nuestro tracto digestivo está específicamente diseñado para 'romper' esas moléculas. Esto supone que estos compuestos químicos, de ser necesaria su administración para preservar nuestra salud (como en el caso de los diabéticos), deben ser administrados directamente a nuestro torrente sanguíneo a través de inyecciones.

No es necesario mencionar lo invasivo e incómodo que resulta este procedimiento. Tengamos en cuenta que no existe cura conocida para la diabetes y que si, por desgracia, la hemos desarrollado de niños, significará que nos pasaremos toda nuestra vida (82 años de media en España) controlando continuamente nuestros niveles de azúcar en sangre y 'arreglándolos' a base de pinchazos varias veces al día. En definitiva: nadie debería tener que pasar por eso.

Es por esto que, desde hace ya unos años, diversos grupos de investigadores alrededor del mundo han buscado nuevas formas de administración de péptidos. La mejor de todas (y que hoy está muy cerca, al fin) es la vía oral. Como decíamos, el problema que presenta esta forma es que los péptidos son muy frágiles y nuestro estómago los rompe, eliminando completamente sus efectos. Debemos tener en cuenta que la insulina no es el único péptido aprobado como medicina, sino que la lista comprende más de 40 medicinas esenciales para nuestra salud.

Ahora, al fin, un grupo de investigadores de la Ecole Polytechnique Fédérale de Lausanne (EPFL), en Suiza, liderados por el científico Christian Heinis, han continuado un logro que llevaron a cabo en el año 2018 en el que consiguieron volver estas moléculas 'cíclicas' (como una pescadilla que se muerde la cola), lo que las hacía más estables. Pero el proceso es extraordinariamente arduo.

Primero, miles de millones de secuencias aleatorias de péptidos genéticamente modificados se convierten en sus formas cíclicas gracias a la ayuda de dos puentes químicos. Después, esta 'biblioteca' de moléculas se introduce en el tracto digestivo de una vaca para analizar cuáles sobreviven a la presión química que estos órganos realizan sobre ellas. Por último, se analizan las moléculas supervivientes y se identifican cuáles son de utilidad para tratar determinadas enfermedades. "Técnicamente es como buscar una aguja en un pajar. Este método lo hace más fácil", explica Christian Heinis.

En efecto, gracias a este método, los investigadores han sido exitosos por primera vez al administrar de forma oral a un ratón un péptido capaz de inhibir la trombina (un antitrombótico de nuestro organismo). A pesar de que la mayor parte de la molécula administrada atravesó la totalidad del sistema digestivo hasta ser excretada, parte de ella acabó en el torrente sanguíneo del animal. Este es un paso clave.

Ahora, el siguiente objetivo de los investigadores es desarrollar péptidos orales para afectar directamente a objetivos en el tracto gastrointestinal, con lo que no sería necesario que entraran en el torrente sanguíneo. "Nos estamos centrando en las patologías inflamatorias crónicas del sistema digestivo como la enfermedad de Crohn y la colitis ulcerosa, al igual que en las infecciones bacterianas", asegura el investigador Heinis. Y continúa: "Hemos conseguido tener éxito generando un péptido resistente a las enzimas digestivas que lucha contra el receptor de la interleucina-23, un objetivo importante en la lucha contra estas enfermedades, lo que afecta a millones de pacientes en todo el mundo y para lo que, hasta el momento, no existía ningún remedio oral".